by

Beberapa Sifat dan Jenis Dari Protein

Protein merupakan senyawa dengan berat molekul tinggi yang dibangun dari asam amino dan merupakan yang paling kompleks dalam struktur dan komposisinya di antara semua senyawa organik.
Peran biologis protein sangat tinggi: mereka membentuk sebagian besar protoplasma dan inti sel hidup. Protein ditemukan di semua tanaman dan hewan. Jumlah protein di alam dapat diperkirakan dengan jumlah total materi hidup di planet kita: massa protein sekitar 0,01% dari massa kerak bumi, yaitu 1016 ton.
Protein dalam komposisi unsur berbeda dari karbohidrat dan lemak: selain mengandung unsur karbon, hidrogen dan oksigen protein juga mengandung unsur nitrogen. Selain itu, belerang merupakan unsur penting sebagai bagian tetap dari protein, dan beberapa protein mengandung fosfor, zat besi dan yodium.

Beberapa Sifat dan Jenis Dari Protein
Struktur 3D dari Protein

Sifat protein
1. Protein mempunyai kelarutan yang berbeda dalam air. Protein yang larut membentuk larutan koloid.
2. Protein bisa mengalami hidrolisis, hidrolisis adalah aksi larutan asam mineral atau enzim untuk penghancuran struktur primer protein dan pembentukan campuran asam amino.
3. Protein mengalami denaturasi, yaitu gangguan sebagian atau total dari struktur ruang yang melekat dalam molekul protein. Denaturasi diaktifkan dengan:
– suhu tinggi
– larutan asam, alkali dan larutan garam pekat
– larutan garam logam berat
– beberapa zat organik (formaldehida, fenol)
– radiasi

Struktur protein mulai dipelajari pada abad ke-19. Pada tahun 1888 ahli biokimia Rusia A. I. Danilevsky telah menyatakan hipotesis tentang adanya ikatan amida dalam protein. Gagasan ini kemudian dikembangkan oleh ahli kimia Jerman E. Fischer dan menemukan konfirmasi eksperimental dalam karya-karyanya. Dia menyarankan teori polipeptida tentang struktur protein. Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari satu rantai panjang atau beberapa rantai polipeptida, yang saling terkait. Rantai seperti itu mungkin memiliki panjang yang berbeda.
Fisher mengadakan banyak pekerjaan eksperimental dengan polipeptida. Polipeptida tertinggi yang mengandung 15 hingga 18 asam amino diendapkan dari larutan amonium sulfat (amonium tawas), yaitu, menunjukkan sifat-sifat karakteristik protein. Dia menunjukkan bahwa polipeptida dibelah oleh enzim dan protein yang sama. Ketika dimasukkan ke dalam organisme hewan, ia memiliki transformasi yang sama seperti protein, dan semua nitrogen biasanya terbentuk di urea (karbamid).

Penelitian di abad ke-20, menunjukkan bahwa ada beberapa level kelompok molekul protein. Tubuh kita memiliki ribuan protein berbeda dan hampir semuanya dibangun dari 20 asam amino standar. Urutan residu asam amino dalam molekul protein disebut struktur primer protein. Sifat protein dan fungsi biologisnya ditentukan oleh urutan asam amino. Pekerjaan pada penjelasan struktur primer protein pertama kali dilakukan di Cambridge University dan menggunakan contoh salah satu protein paling sederhana yaitu insulin.
Selama  10 tahun ahli biokimia Inggris F. Sanger melakukan analisis insulin. Analisis mengungkapkan bahwa molekul insulin terdiri dari dua rantai polipeptida dan mengandung 51 residu asam amino. F. Sanger menemukan bahwa insulin memiliki massa molar 5687 g/mol dan komposisi kimianya memiliki formula C254H337N65O75S6. Analisis dilakukan secara manual menggunakan enzim yang secara selektif menghidrolisis ikatan peptida antara residu asam amino tertentu.
Sekarang sebagian besar pekerjaan untuk mendefinisikan struktur primer protein adalah otomatis. Dengan demikian struktur primer enzim lisozim ditemukan.
 

Jenis “tumpuk” rantai polipeptida disebut struktur sekunder. Mayoritas protein rantai polipeptida melilit menjadi spiral, menyerupai “pegas membentang” (disebut “heliks-A” atau “struktur-A”). Tipe umum lain dari struktur sekunder adalah struktur lembaran terlipat (disebut “struktur B”). Jadi, protein serat halus fibroin memiliki struktur ini. Ini terdiri dari sejumlah rantai polipeptida, yang sejajar satu sama lain dan saling berhubungan oleh ikatan hidrogen, beberapa di antaranya membuat sutra sangat fleksibel dan tahan sobek.
Tetapi, hampir tidak ada protein, molekul yang 100% memiliki “struktur-A” atau “struktur-B”.
Posisi spasial rantai polipeptida disebut struktur tersier protein. Sebagian besar protein berbentuk bulat, karena molekulnya terlipat menjadi gumpalan. Bentuk protein ini didukung melalui hubungan antara ion dengan muatan berbeda (-COO- dan NH3+) dan jembatan disulfida. Selain itu, protein terlipat sehingga rantai hidrokarbon hidrofobik berada di dalam gumpalan dan hidrofilik berada di luar.

Suatu metode untuk menggabungkan beberapa molekul protein dalam satu makromolekul disebut struktur protein kuarter. Contoh protein semacam itu adalah hemoglobin. Ditemukan bahwa, misalnya, untuk orang dewasa, molekul hemoglobin terdiri dari 4 rantai polipeptida yang terpisah dan bagian non-protein – heme.
Struktur protein yang berbeda menjelaskan sifat-sifatnya. Sebagian besar protein amorf, tidak larut dalam alkohol, eter dan kloroform. Dalam air, beberapa protein dapat larut dengan pembentukan larutan koloid. Banyak protein larut dalam larutan alkali, sebagian dalam larutan garam, sebagian dalam alkohol encer. Protein kristal jarang terjadi: contohnya adalah aleuron, yang ditemukan dalam biji jarak, labu, dan rami. Pengkristalan juga terdapat albumin telur ayam dan hemoglobin dalam darah.

Ketika direbus dengan asam atau alkali, dan dengan aksi enzim, protein dipecah menjadi senyawa kimia yang lebih sederhana dan terbentuk di ujung rantai campuran campuran asam amino-A. Pemisahan ini disebut hidrolisis protein. protein Hidrolisis sangat penting secara biologis: di dalam perut binatang atau manusia, protein dibelah di bawah aksi enzim pada asam amino. Asam amino yang terbentuk di waktu berikutnya dengan enzim membentuk protein lagi, tetapi khas untuk organisme tersebut.

Dalam produk hidrolisis protein dalam asam amino ditemukan karbohidrat, asam fosfat dan basa purin. Dengan pengaruh beberapa faktor seperti panas, larutan garam, asam dan basa, efek radiasi, goncangan, dapat mengganggu struktur ruang molekul protein ini. Denaturasi dapat dipakai secara reversibel atau ireversibel, tetapi bagaimanapun juga, hubungan asam amino, yaitu struktur primer tetap tidak berubah. Sebagai hasil dari denaturasi, protein berhenti melakukan fungsi biologis yang melekat.
Untuk protein diketahui beberapa reaksi warna yang menjadi ciri deteksi. Ketika urea dipanaskan, biuret terbentuk, yang dengan larutan tembaga sulfat dengan kehadiran alkali memberikan warna ungu (reaksi kualitatif untuk protein. Reaksi biuret memberikan senyawa yang mengandung gugus amida dalam molekul protein, kelompok ini ada dalam protein.)

Ketika reaksi dengan Xantoprotein, maka protein berubah menjadi kuning karena adanya nitrat pekat. Reaksi ini menunjukkan adanya kelompok benzena dalam protein, yang termasuk dalam asam amino sebagai fenilalanin dan tirosin.
Ketika direbus dengan larutan merkuri nitrat dan asam nitrat, protein memberikan warna merah. Reaksi ini menunjukkan adanya tirosin dalam protein. Ketika tirosin tidak ada, pewarnaan merah tidak muncul.
 

Comment

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *

This site uses Akismet to reduce spam. Learn how your comment data is processed.